Wichtige Faktoren, die die enzymatische Aktivität beeinflussen

Enzyme sind jedoch Proteine, die auf komplexen Molekülen basieren, die von Zellen produziert werden. Es gibt mehrere Enzyme, die an den verschiedenen biochemischen Reaktionen beteiligt sind. Jedes dieser Enzyme in unserem Körper kann jede Reaktion einer bestimmten Chemikalie oder einer Reihe von Reaktionen beeinflussen. Diese dienen als organische Katalysatoren und erhöhen die Geschwindigkeit der Reaktionen, in die sie eingreifen. In Abwesenheit eines Enzyms wird die Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion extrem langsam. Einige dieser Reaktionen können nicht auftreten, wenn die Art des Enzyms nicht im Körper vorhanden ist.

Erklärung der enzymatischen Aktivität

Ein Enzym kann die Geschwindigkeit einer multiplen chemischen Reaktion erhöhen. Sie werden überrascht sein zu erfahren, dass Studien gezeigt haben, dass sie eine chemische Reaktion 10 Milliarden Mal schneller machen können. Chemische Substanzen, die zu Beginn von biochemischen Prozessen vorliegen, die als Substrate bezeichnet werden, unterliegen chemischen Veränderungen, um ein oder mehrere Endprodukte zu bilden. Grundsätzlich bildet die aktive Stelle der Enzyme eine temporäre Bindung mit dem Substrat. Während dieser Zeit verringert ein Enzym die Aktivierungsenergie der beteiligten Moleküle, was wiederum die Reaktion beschleunigt. Nachdem die Reaktion beendet ist, verlässt das neu gebildete Produkt die Oberfläche des Enzyms und das Enzym stellt seine ursprüngliche Form wieder her. Man kann daher sagen, dass er an der Reaktion teilnimmt, ohne irgendeine physikalische oder chemische Veränderung zu erleiden. Daher wird immer wieder das gleiche Enzym für einen spezifischen Prozess verwendet.

Faktoren, die die enzymatische Aktivität beeinflussen

Substrat- und Enzymkonzentrationen beeinflussen die Aktivität von Enzymen. Darüber hinaus beeinflussen auch Umgebungsbedingungen wie Temperatur, pH-Wert, das Vorhandensein von Inhibitoren usw. ihre Aktivitäten. Jeder dieser wichtigen Faktoren wird im Folgenden diskutiert:

Temperaturänderung

Alle Enzyme benötigen eine günstige Temperatur, um richtig zu funktionieren. Die Geschwindigkeit einer biochemischen Reaktion steigt mit steigender Temperatur. Dies liegt daran, dass Wärme die kinetische Energie der beteiligten Moleküle erhöht, was zu einer größeren Anzahl von Kollisionen zwischen ihnen führt. Auf der anderen Seite wird festgestellt, dass insbesondere bei niedrigen Temperaturen die Reaktion langsam wird, da weniger Kontakt zwischen dem Substrat und dem Enzym besteht. Extreme Temperaturen sind jedoch nicht gut für Enzyme. Unter dem Einfluss sehr hoher Temperatur neigt das Molekül des Enzyms dazu, verzerrt zu werden, weil es die Reaktionsgeschwindigkeit verlangsamt. Mit anderen Worten, ein denaturiertes Enzym führt seine normalen Funktionen nicht aus. Im menschlichen Körper liegt die optimale Temperatur, bei der die meisten Enzyme hochaktiv sind, im Bereich von 95 ° F bis 104 ° F (35 ° C bis 40 ° C). Es gibt einige Enzyme, die eine niedrigere Temperatur bevorzugen.

Änderung des pH-Wertes

Die Effizienz eines Enzyms wird stark vom pH-Wert seiner Umgebung beeinflusst. Dies ist auf die Beladung seiner Aminosäure-Komponentenänderungen mit der Änderung des pH-Werts zurückzuführen. Jedes Enzym wird bei einem bestimmten pH-Wert aktiviert. Im Allgemeinen bleiben die meisten Enzyme stabil und arbeiten im pH-Bereich von 6 und 8 gut. Es gibt jedoch einige spezifische Enzyme, die nur in sauren oder basischen Umgebungen gut funktionieren. Der günstige pH-Wert für ein bestimmtes Enzym hängt tatsächlich vom biologischen System ab, in dem Sie arbeiten. Wenn der pH-Wert zu hoch oder zu niedrig wird, verändert sich die Grundstruktur des Enzyms (oder ändert sich). Infolgedessen bindet die aktive Stelle des Enzyms nicht in geeigneter Weise an das Substrat, und die Aktivität des Enzyms wird stark beeinträchtigt. Das Enzym kann sogar aufhören, vollständig zu arbeiten.

Substratkonzentration

Die Substratkonzentration spielt in verschiedenen Enzymen eine wichtige Rolle. Offensichtlich ist dies auf eine höhere Substratkonzentration zurückzuführen, was bedeutet, dass eine größere Anzahl von Substratmolekülen an der Aktivität des Enzyms beteiligt sind. Während eine geringe Konzentration an Substrat bedeutet, dass eine geringere Anzahl von Molekülen mit Enzymen assoziiert wird. Dies wiederum reduziert die Aktivität des Enzyms. Wenn die Geschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion maximal ist und das Enzym in seinem aktivsten Zustand ist, macht eine Erhöhung der Substratkonzentration keinen Unterschied in der Aktivität des Enzyms. In diesem Zustand wird das Substrat kontinuierlich durch ein neues aktives Zentrum des Enzyms ersetzt und es gibt keinen Raum diese zusätzlichen Moleküle hinzuzufügen.

Enzymkonzentration

in einer enzymatischen Reaktion, die Menge an Substratmolekülen, die Behandelt ist größer, verglichen mit der Menge an Enzymen. Eine Erhöhung der Konzentration der Enzyme erhöht die enzymatische Aktivität aus dem einfachen Grund, dass mehr Enzyme an der Reaktion teilnehmen. Die Geschwindigkeit der Reaktion ist direkt proportional zur Menge der verfügbaren Enzyme. Dies bedeutet jedoch nicht, dass ein konstanter Anstieg der Konzentration der Enzyme zu einem konstanten Anstieg der Reaktionsrate führt. Vielmehr hat eine sehr hohe Konzentration von Enzymen, bei der alle Substratmoleküle bereits verwendet werden, keinen Einfluss auf die Reaktionsgeschwindigkeit. Um genauer zu sein, sobald die Reaktionsgeschwindigkeit Stabilität erreicht hat, ist eine Erhöhung der Menge an Enzym nicht die Reaktionsgeschwindigkeit beeinflussen.

Inhibitoren

Wie der Name schon sagt, sind die Inhibitoren Substanzen, die dazu neigen, die Aktivitäten von Enzymen zu vermeiden. Die Inhibitoren des Enzyms stören die Funktionen des Enzyms auf zwei verschiedene Arten. Auf dieser Grundlage werden sie in zwei Kategorien unterteilt: kompetitive Inhibitoren und nicht-kompetitive Inhibitoren. Ein kompetitiver Inhibitor hat eine Struktur, die mit der eines Substratmoleküls identisch ist, und so bindet er leicht an das aktivierte Zentrum des Enzyms und beschränkt die Bindungsbildung des Enzym-Substrat-Komplexes. Ein nicht-kompetitiver Inhibitor ist einer, der die Veränderung (oder Veränderungen) in der Form der Enzyme durch die Reaktion mit seiner aktiven Stelle erzeugt. In diesem Zustand binden das Substratmolekül kann nicht an das Enzym und somit werden nachfolgende Aktivitäten blockiert.

allosterische Factors

Es gibt einige Enzyme eine aktive Stelle und einer oder mehreren Stellen Verordnung und sie sind als allosterische Enzyme bekannt. Ein Molekül, das sich an die Orte der Regulation bindet, wird als allosterischer Faktor bezeichnet. Wenn dieses Molekül in der Zellumgebung eine schwache nicht-kovalente Bindung an der Stelle der Regulation bildet, werden die Form des Enzyms und sein Aktivierungszentrum modifiziert. Im Allgemeinen verringert diese Veränderung die Aktivität des Enzyms, da es die Bildung eines neuen Enzym-Substrat-Komplexes hemmt. Allerdings gibt es einige allosterische Aktivatoren, die Affinität zwischen Enzym und Substrat und beeinflussen die enzymatische Verhalten positiv zu fördern.

Wir hoffen, dass dieser Artikel einen Überblick über die verschiedenen Faktoren dazu beigetragen hat, die Förderung und hemmen die Wirkung verschiedener Enzyme in lebenden Zellen. Aus den oben gegebenen Informationen kann geschlossen werden, dass alle Enzyme eine günstige Bedingung benötigen, um richtig zu funktionieren. Ein ungünstiger Zustand neigt dazu, die enzymatische Aktivität negativ zu beeinflussen.